Katalāzes pulveris CAS 9001-05-2

Katalāzes pulveris(CAT), molekulārā formula C9H10O3, CAS 9001-05-2, tas ir enzīms, kas katalizē ūdeņraža peroksīda sadalīšanos skābeklī un ūdenī, un tas pastāv šūnu peroksidāzes sistēmā. Katalāze ir peroksisomu marķierenzīms, kas veido aptuveni 40% no visiem peroksisomu enzīmiem. Katalāze atrodas dažādos visu zināmo dzīvnieku audos, īpaši lielā koncentrācijā aknās. Katalāzi izmanto pārtikas rūpniecībā, lai atdalītu ūdeņraža peroksīdu no piena, ko izmanto siera ražošanā. Katalāzi izmanto arī pārtikas iepakojumā, lai novērstu pārtikas oksidēšanos. Gandrīz visiem dzīviem organismiem ir katalāze. Tas ir plaši sastopams elpošanas organismos, galvenokārt hloroplastos, mitohondrijās, augu endoplazmatiskajā retikulumā, dzīvnieku aknās un sarkanajās asins šūnās, un tā fermentatīvā aktivitāte nodrošina organismam antioksidantu aizsardzības mehānismu. CAT ir hema enzīms ar dažādām struktūrām atkarībā no tā avota. Darbības līmenis dažādās organizācijās ir atšķirīgs. Ūdeņraža peroksīds aknās sadalās ātrāk nekā tādos orgānos kā smadzenes vai sirds, jo aknās ir augsts CAT līmenis.

 

Ūdeņraža peroksīdam (H2O2), kas pazīstams arī kā ūdeņraža peroksīds, ir par vienu skābekļa atomu vairāk (0) nekā ūdenī (H2O). Šis skābekļa atoms ir ārkārtīgi nestabils un vienmēr vēlas paņemt citu skābekļa atomu no citām molekulām, lai izveidotu O2. Mēs parasti izmantojam ūdeņraža peroksīdu sterilizācijai un dezinfekcijai, jo baktērijas iznīcina H2O2 un iet bojā. Putošana dezinfekcijas laikā ir skābekļa ražošanas rezultāts. Tomēr ūdeņraža peroksīds var iekļūt lielākajā daļā šūnu membrānu, padarot to citotoksiskāku nekā superoksīda anjonu radikāļi (kas nevar iekļūt šūnu membrānās). Pēc iekļūšanas šūnas membrānā tā var reaģēt ar dzelzi šūnā, veidojot hidroksilradikāļus.Katalāzes pulveris(CAT) ir svarīgs antioksidantu enzīmu sistēmas loceklis, kas pazīstams arī kā peroksidāze, kas ir saistošs enzīms ar dzelzs porfirīnu kā sekundāro grupu.

 

SOD enzīms dismutē skābekļa brīvos radikāļus, veidojot ūdeņraža peroksīdu (H2O2) un skābekli (O2). Ūdeņraža peroksīds organismā paliek toksisks oksidants, un katalāzes funkcija ir veicināt ūdeņraža peroksīda sadalīšanos molekulārajā skābeklī un ūdenī, tādējādi aizsargājot šūnas no H2O2 toksicitātes. CAT mehānisms, kas iedarbojas uz ūdeņraža peroksīdu, būtībā ir ūdeņraža peroksīda dismutācija, kas prasa, lai divas H2O2 molekulas satiktos un sadurtos ar CAT aktīvajā centrā, lai reakcija notiktu. Jo augstāka ir H2O2 koncentrācija, jo ātrāks sadalīšanās ātrums. Gandrīz visiem fizioloģiskajiem organismiem ir katalāze.

 

Tas ir plaši sastopams elpošanas organismos, galvenokārt hloroplastos, mitohondrijās, augu endoplazmatiskajā retikulumā, kā arī dzīvnieku aknās un sarkanajās asins šūnās. Tā fermentatīvā aktivitāte nodrošina organismam antioksidantu aizsardzības mehānismu. Katalāzes bioloģiskā funkcija ir veicināt ūdeņraža peroksīda sadalīšanos šūnās, lai tā tālāk neradītu ļoti toksiskus hidroksilradikāļus, tādējādi aizsargājot antioksidantu enzīmu sistēmas darbību. Tam ir arī liela nozīme cilvēka ķermeņa augšanā, attīstībā un vielmaiņas aktivitātēs.

testēšana:

Notiekošā laikākatalāzes pulverisatklāšanu, var novērot burbuļus.
Katalāzes noteikšana ir viena no trim galvenajām metodēm, ko mikrobiologi izmanto baktēriju sugu identificēšanai, kas ietver ūdeņraža peroksīda izmantošanu, lai noteiktu katalāzes klātbūtni. Ja baktērijas satur katalāzi, ūdeņraža peroksīda šķīdumam pievienojot nelielu daudzumu baktēriju ekstrakta, var novērot skābekļa burbuļu veidošanos.

 

Ja veidojas burbuļi, baktērija tiek uzskatīta par "katalāzes pozitīvu". Piemēram, Staphylococcus un Micrococcus. Ja nē, baktērija tiek uzskatīta par "katalāzes negatīvu". Piemēram, streptokoku un enterokoku. Lai gan katalāzes noteikšana nevar identificēt konkrētus organismus, apvienojumā ar citām noteikšanas metodēm tā var efektīvi palīdzēt diagnosticēt.
Turklāt katalāzes klātbūtne baktērijās ir atkarīga arī no šūnu augšanas apstākļiem un izmantotās barotnes.

 

Izplatīšana:

Katalāze atrodas dažādos visu zināmo dzīvnieku audos, īpaši lielā koncentrācijā aknās. Bumbvedējvabolē katalāzei ir unikāls pielietojums. Šai vabolei ir divi ķīmisko vielu komplekti, kas atsevišķi glabājas tās dziedzeros. Lielie dziedzeri uzglabā hidrohinonu un ūdeņraža peroksīdu, bet mazie dziedzeri uzglabā katalāzi un mārrutku peroksidāzi. Kad vaboles sajauc ķīmiskās vielas no diviem dziedzeriem kopā, tās atbrīvo skābekli, kas var gan oksidēt hidrohinonu, gan darboties kā pastiprinātājs.

 

Katalāze bieži sastopama arī augos, bet ne sēnēs, lai gan ir konstatēts, ka dažas sēnes ražo fermentu zemā pH un siltā vidē.
Lielākā daļa aerobo mikroorganismu satur katalāzi. Izņēmums ir Streptococcus, aeroba baktērija bez katalāzes. Daži anaerobie mikroorganismi, piemēram, Methanosarcina barkeri, satur arī katalāzi.

Funkciju pārskats

 

Ūdeņraža peroksīds ir vielmaiņas procesu laikā radušies atkritumi, kas var izraisīt organisma bojājumus. Lai izvairītos no šādiem bojājumiem, ūdeņraža peroksīds ātri jāpārvērš citās nekaitīgās vai mazāk toksiskās vielās. Un šūnas bieži izmanto katalāzi kā līdzekli, lai katalizētu ūdeņraža peroksīda sadalīšanos.
Bet katalāzes patiesā bioloģiskā nozīme nav tik vienkārša: pētnieki ir atklājuši, ka ģenētiski modificētām pelēm ar katalāzes deficītu joprojām ir normāli fenotipi, kas norāda, ka katalāze ir būtiska dzīvniekiem tikai noteiktos īpašos apstākļos.

 

Dažiem cilvēkiem ir ļoti zems līmeniskatalāzes pulverisķermeņos, bet tie arī neuzrāda acīmredzamas patoloģiskas reakcijas. Tas ir iespējams, jo galvenais ūdeņraža peroksīda uztvērējs normālos zīdītāju šūnās ir peroksiredoksīns, nevis katalāze.
Katalāze parasti atrodas organellās, ko sauc par peroksisomām. Peroksisomas augu šūnās piedalās fotorespirācijā (izmanto skābekli, lai radītu oglekļa dioksīdu) un simbiotiskā slāpekļa fiksācijā (slāpekļa (N2) sadalīšana aktīvos slāpekļa atomos).
Bet, ja šūnas ir inficētas ar patogēniem, ūdeņraža peroksīdu var izmantot kā efektīvu pretmikrobu līdzekli. Daži patogēni, piemēram, Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila un Campylobacter jejuni, var ražot katalāzi, lai noārdītu ūdeņraža peroksīdu, ļaujot tiem izdzīvot saimnieka organismā.

Balinātāja efekts:

 

Jāņem vērā, ka enzīmi var veicināt balināšanu, un vilnas balināšana ūdeņraža peroksīda balināšanas šķīdumā, kas satur proteāzi Bactosol ST, var būtiski uzlabot vilnas baltumu un hidrofilitāti. Tas ir tāpēc, ka fermenti veicina vilnas šķiedru ātru sākotnējo eroziju, padarot vilnas balināšanu vieglāku. Pamatojoties uz šo principu, vilnas iepriekšēja apstrāde ar proteāzi, lai atklātu šķiedras virsmu pirms balināšanas, ir acīmredzami efektīvāka, un arī šķiedras bojājumus ir vieglāk kontrolēt.

 

Aizkustinošs enzīms

Katalāze (CAT) ir enzīmu uztvērējs, kas pazīstams arī kā peroksidāze, kas ir saistošs enzīms ar dzelzs porfirīnu kā sekundāro grupu. Tas var veicināt H2O2 sadalīšanos molekulārajā skābeklī un ūdenī, izvadīt ūdeņraža peroksīdu organismā un tādējādi aizsargāt šūnas no H2O2 toksicitātes. Tas ir viens no galvenajiem enzīmiem bioloģiskajā aizsardzības sistēmā. Mehānisms, ar kuru CAT iedarbojas uz ūdeņraža peroksīdu, būtībā ir H2O2 dismutācija, kas prasa, lai divas H2O2 molekulas satiktos un sadurtos ar CAT aktīvajā centrā, lai reakcija notiktu. Jo augstāka ir H2O2 koncentrācija, jo ātrāks sadalīšanās ātrums.

Šis ir stabils ūdeņraža peroksīda sadalīšanās enzīms, kas var sadalīt ūdeņraža peroksīdu ūdenī un skābeklī, neietekmējot šķiedras un krāsvielas. Tāpēc pēc balināšanas un pirms krāsošanas ūdeņraža peroksīda atlikumu uz balinātiem audumiem un krāsošanas tvertnēs noņem H2O2 sadalīšanās enzīms, lai izvairītos no turpmākas šķiedru oksidācijas un krāsvielu oksidēšanās krāsošanas laikā. Tajā pašā laikā tas var saīsināt apstrādes laiku, samazināt ūdens patēriņu mazgāšanai un samazināt notekūdeņu daudzumu. Īpaši piemērots dzijām, cauruļu pavedieniem un trikotāžas audumiem. Līdzīgi, katalāzes aktivitāte mainās līdz ar pH un temperatūru, un visaugstākā aktivitāte notiek ap pH 7 un 30-40 grādiem. Ūdeņraža peroksīda koncentrācijas palielināšanās paātrinās sadalīšanās reakcijas ātrumu, taču jāņem vērā, ka tad, kad koncentrācija pārsniedz noteiktu daudzumu, fermenta iedarbība vājinās, un pārmērīgs H2O2 atlikums kaitē šķiedrām un krāsvielām. Tātad H2O2 daudzumu nevar patvaļīgi palielināt tikai H2O2 noārdošā enzīma klātbūtnes dēļ. Lietojot, parasti ir svarīgi pievērst uzmanību H2O2 sadalošo enzīmu savietojamībai ar parasti lietotajām virsmaktīvām vielām un H2O2 stabilizatoriem. Faktiskajos ražošanas lietojumos pH ir 6-8, temperatūra ir 20-55 grādi, enzīma deva ir 5-10 KCLU/l, un laiks ir 10-20 minūtes. Šī tehnoloģija pakāpeniski ir atzīta un pieņemta iekšzemē, un tā ir ļoti izdevīga reaktīvo krāsvielu spilgtuma uzlabošanai.

Lai gan viss katalāzes katalītiskais mehānisms vēl nav pilnībā izprasts, tiek uzskatīts, ka tā katalītiskais process ir sadalīts divos posmos:
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
Tostarp "Fe() - E" apzīmē hēmu grupas (E) centrālo dzelzs atomu (Fe), kas saistīts ar fermentu. Fe (IV) - E (.+) ir Fe (V) - E rezonanses forma, kurā dzelzs atoms nav pilnībā oksidēts līdz +V valencei, bet gan saņem dažus "atbalsta elektronus" no hema. Tāpēc hēms reakcijas vienādojumā ir attēlots arī kā brīvā radikāļa katjons (.+)

Ūdeņraža peroksīds nonāk aktīvajā vietā un mijiedarbojas ar asparagīna atlikumu 147. pozīcijā (Asn147) un histidīna atlikumu 74. pozīcijā (His74), izraisot protonu pārnesi starp skābekļa atomiem. Brīvie skābekļa atomi koordinējas un apvienojas, veidojot ūdens molekulas un Fe (IV)=O. Fe (IV)=O reaģē ar otro ūdeņraža peroksīda molekulu, veidojot Fe (III) - E, radot ūdens molekulas un skābekli. Dzelzs atoma reaktivitāti aktīvajā centrā var uzlabot tirozīna atlikuma (Tyr357) fenola sānu ķēdes klātbūtne 357. pozīcijā, kas palīdz Fe (III) oksidēt par Fe (starpreakcija). Šīs reakcijas ātrumu parasti var noteikt ar Mie vienādojumu.

Katalāzes pulverisvar oksidēt arī citas citotoksiskas vielas, piemēram, formaldehīdu, skudrskābi, fenolu un etanolu. Šie oksidācijas procesi prasa ūdeņraža peroksīda izmantošanu, lai pabeigtu šādas reakcijas:
H2O2 + H2R → 2H2O + R
Tāpat specifiskais reakcijas mehānisms joprojām nav skaidrs.
Jebkurš smago metālu jons (piemēram, vara joni vara sulfātā) var kalpot kā nekonkurējošs katalāzes inhibitors. Turklāt ļoti toksisks cianīds ir konkurējošs katalāzes inhibitors, kas var cieši saistīties ar enzīma hēmu un novērst tā katalītisko reakciju.
Peroksidāzes starpprodukta trīsdimensiju struktūra peroksīda stāvoklī ir atrisināta, un to var izgūt no olbaltumvielu datu bāzēm.

Populāri tagi: katalāzes pulveris cas 9001-05-2, piegādātāji, ražotāji, rūpnīca, vairumtirdzniecība, pirkt, cena, vairumā, pārdošana